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  • 　　考分预测
    　　·酶的催化作用及活性中心
    　　·酶促反应动力学
    　　·同工酶

  • 　　一、酶的催化作用
    　　1.酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。
    　　2.酶的分子组成
    　　
  • 　　3.酶的催化作用
    　　（1）酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。
    　　（2）活性中心内的必需集团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。
    　　（3）活性中心外的必需集团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
    　　
  • 　　4.酶促反应的特点
    　　（1）有效地降低反应的活化能，具有极高的催化能力。
    　　（2）高度的特异性。
    　　（3）可调节性（这是与无机催化反应的不同点）。
    　　（4）酶活性的不稳定性。
  • 　　
    　　二、酶辅助因子
    　　（一）维生素与辅酶的关系
    　　多种水溶性B族维生素在体内参与辅酶的组成。
    转移的基团辅酶或辅基所含维生素
    氢原子黄素腺嘌呤二核苷酸、黄素单核苷酸维生素B2
    醛基焦磷酸硫胺素维生素B1
    酰基辅酶A、硫辛酸遍多酸、硫辛酸
    烷基辅酶B12 维生素B12
    一碳单位四氢叶酸叶酸
    氨基磷酸吡哆醛维生素B6
    　　（二）辅酶作用
    　　包括：①运载氢原子或电子，参与氧化还原反应；②运载反应基团，参与基团转移。
    　　（三）金属离子作用
    　　1.稳定构象 稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象。
    　　2.构成酶的活性中心 作为酶活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心。
    　　3.连接作用 作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。
  • 　　
    　　三、酶促反应动力学
    　　（一）底物浓度对反应速度的影响
    　　米-曼氏方程式
    　　
    　　[S]：底物浓度。
    　　V：反应速度。
    　　Vmax：最大反应速度。
    　　Km：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
    　　（二）最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。
    　　（三）最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。温血动物组织中，酶的最适温度一般在37～40℃。
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    　　四、酶活性的调节
    　　1.别构调节　 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的活性，此种调节方式称别构调节。
    　　2.化学修饰调节　 在其他酶的作用下，酶蛋白肽链上的某些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为化学修饰。其中磷酸化和去磷酸化最常见。
    　　3.酶原激活 　酶原在一定的条件下，可转变成有活性的酶。
  • 　　4.同工酶
    　　（1）概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
    　　（2）举例：乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5共5种同工酶）心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH2为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2＞LDH1＞LDH3＞LDH4＞LDH5。

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