G蛋白偶联受体（GPCR）是一大类膜蛋白受体的统称，其信号转导机制是一个复杂而精细的过程，在细胞的生理活动中起着至关重要的作用。

当细胞外的信号分子，如激素、神经递质等，与G蛋白偶联受体的细胞外结构域特异性结合后，会引起受体构象发生改变。这种构象变化会使受体的细胞内结构域与G蛋白相互作用。G蛋白是一种位于细胞膜内侧的三聚体蛋白，由α、β、γ三个亚基组成，在静息状态下，α亚基结合着GDP，处于无活性状态。当与活化的G蛋白偶联受体结合后，α亚基会释放GDP，转而结合GTP，此时G蛋白被激活并发生解离，形成α - GTP亚基和βγ二聚体。

激活后的α - GTP亚基可以进一步作用于下游的效应器分子。常见的效应器包括腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等。如果效应器是腺苷酸环化酶，α - GTP亚基会激活它，使ATP转化为环磷酸腺苷（cAMP），cAMP作为第二信使，能够激活蛋白激酶A（PKA），PKA可以催化多种底物蛋白磷酸化，从而调节细胞的代谢、基因表达等生理过程。

若效应器是磷脂酶C，α - GTP亚基会促使其水解细胞膜上的磷脂酰肌醇 - 4,5 - 二磷酸（PIP2），生成三磷酸肌醇（IP3）和二酰甘油（DAG）。IP3可以扩散进入细胞质，与内质网上的IP3受体结合，促使内质网释放Ca2 ，使细胞内Ca2 浓度升高。Ca2 可以与钙调蛋白结合，激活钙调蛋白依赖性蛋白激酶等，进而调节细胞的生理活动。而DAG则留在细胞膜上，与Ca2 共同激活蛋白激酶C（PKC），PKC也能使多种底物蛋白磷酸化，参与细胞的增殖、分化等过程。

信号转导完成后，α亚基自身具有GTP酶活性，会将结合的GTP水解为GDP，α亚基重新与βγ二聚体结合，恢复到无活性的三聚体状态，从而终止信号转导过程