关于“酶促反应的特点及反应动力学分别是什么？”，是药学职称考试会涉及的重要考点内容，为了帮助大家了解，医学教育网为大家整理如下：

一、酶促反应的特点

1.酶与普通催化剂的共同特点

反应前后的质和量不变；只催化热力学允许的反应；只能加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点。

2.酶促反应的特点

(1)高效性：降低反应的活化能

(2)特异性

(3)可调节性

二、酶促反应动力学

1.底物浓度对反应速度的影响

底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。

(1)米-曼方程式：简称米氏方程

ν=Vmax[S]/(Km+[S])， [S]为底物浓度 。

(2)Km与Vmax的意义：①Vmax为最大反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。②K m为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度 。③Km为酶的特征性常数，与酶的浓度无关。单位为mmol/L。④Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低。

2.酶浓度对反应速度的影响

当底物浓度远大于酶浓度，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。

3.温度、pH值对反应速度的影响

升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶促反应速度最快时的环境pH称为酶促反应的最适pH。

4.抑制剂对反应速度的影响

能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括：

(1)不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键 与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活 ，不能用透析超滤等简单方法去除。

(2)可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键 与酶或酶-底物复合物疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性抑制存在时V max 不变、K m 值增大。 如丙二酸与琥珀酸的结构相似，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。

磺胺类药物的作用机制：细菌核苷酸的合成需要FH4, FH4由FH2还原生成。FH2可在二氢叶酸合成酶作用下以对氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸为底物合成。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，阻断FH2合成。细菌因核苷酸与核酸的合成受阻而生长繁殖减弱。

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