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2021年药学职称高频考点!酶的知识点总结!

2020-10-13 11:31 医学教育网
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酶的知识点是药学职称考试会涉及的重要内容,为了帮助大家各位考生及时巩固,医学教育网为大家整理如下:

1.酶的催化作用

酶的活性中心:指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

(1)活性中心内的必需基团:它包含两个基团(结合基团和催化基团),其特点是与催化作用直接相关,是酶发挥催化作用的关键部位。

(2)活性中心外的必需基团:在活性中心外的区域,还有一些不与底物直接作用的必需基团,这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

2.酶原与酶原激活

在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下,转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活意义:如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活,一方面防止了自身消化,起到保护作用;另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。

3.酶的催化特点

(1)有效地降低反应的活化能(台阶),具有极高的催化能力。

(2)高度的特异性(专一性)。

(3)可调节性(这是与无机催化反应的不同点)。

(4)不稳定性。

4.影响酶促反应速度的因素

(1)酶浓度

在一定温度、pH条件下,当底物浓度》酶浓度时,酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。

(2)底物浓度

在一定温度、pH条件下,酶浓度一定时,酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。

底物浓度很低时,反应速度与底物浓度成正比;底物浓度再增加,反应速度的增加趋缓;当底物浓度达某一值后,反应速度达到最大,反应速度不再增加。

米-曼方程式:简称米氏方程,可表示为V=Vmax[S]/(Km+[S]),Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数,[S]为底物浓度。

Km与Vmax的意义:①Km等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度;②Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大,酶与底物的亲和力低;③Km为酶的特征性常数,Km值与酶的浓度无关。Km值的单位为mmol/L;④Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶总浓度成正比。

(3)温度

酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度,酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。

(4)pH

酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值,酶促反应速度均降低。

人体内多数酶的最适pH接近于7,但也有例外,如胃蛋白质酶的最适pH为1.8;肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。

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