酶活性受到多种因素的影响，这些因素可以分为内源性和外源性两大类。了解和掌握这些影响因素对于药学工作者来说是非常重要的，因为这不仅关系到药物的体内代谢过程，还涉及到药物设计与开发等多个方面。
1. 温度：每种酶都有一个最适作用温度，在这个温度下，酶活性达到最高。当温度过低时，分子运动减慢，反应速率降低；而温度过高，则可能导致酶蛋白变性失活。
2. pH值：不同类型的酶有其最适合的pH环境。通常情况下，人体内大多数酶的最佳pH接近中性（如胃液中的胃蛋白酶除外）。偏离最适pH值会导致酶的空间结构变化，从而影响其活性。
3. 底物浓度：在一定范围内，随着底物浓度的增加，酶促反应速率也随之加快。但当底物浓度达到某一水平后，所有酶分子都已与底物结合形成复合体，此时即使再提高底物浓度也无法进一步加速反应速度。
4. 激活剂和抑制剂：某些物质可以作为激活剂增强特定酶的活性；相反地，也有物质能作为抑制剂降低甚至完全阻止酶的作用。这些效应可能通过改变酶分子构象或直接与活性中心结合实现。
5. 金属离子：许多酶需要特定的金属离子（如Mg2 、Fe2 等）作为辅助因子才能正常工作。这类离子通常参与维持酶的空间结构稳定或者促进底物与酶之间的电子转移过程。
6. 共价修饰：通过磷酸化、乙酰化等方式对酶分子进行化学改性，可以改变其活性状态。这种机制在细胞信号传导途径中尤为重要。
7. 别构调节：某些小分子能够结合到酶的非催化部位（即别构位点），引起酶结构的变化，进而影响其活性。正向或负向别构效应取决于这些小分子的具体作用方式。

综上所述，通过了解和控制上述因素，我们可以更好地利用酶在药物制备、疾病治疗等方面的应用潜力。