蛋白质四级结构具有以下显著特点。

首先，蛋白质四级结构是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的特定空间结构。这些多肽链被称为亚基，亚基单独存在时一般没有生物学活性，只有当它们按照特定方式聚合形成四级结构时，蛋白质才表现出完整的生物学功能。例如血红蛋白，它由四个亚基（两个α - 亚基和两个β - 亚基）组成，单独的亚基无法像完整的血红蛋白那样有效地运输氧气。

其次，亚基之间的结合力主要是一些非共价键，如氢键、离子键、疏水作用等。这些非共价键相对较弱，但它们的协同作用使得亚基能够稳定地结合在一起。其中，疏水作用在亚基结合中起着重要作用，亚基表面的疏水基团相互靠近，形成疏水核心，从而促进亚基的聚合。

再者，蛋白质四级结构具有特定的空间排布方式。亚基的排列是有序的，不同的蛋白质其亚基的数量、种类和排列方式各不相同，这决定了蛋白质的独特功能和性质。例如，烟草花叶病毒外壳蛋白由2130个相同的亚基螺旋状排列组成，这种特殊的结构有助于病毒的感染和繁殖。

另外，蛋白质四级结构具有变构效应。当一个亚基与配体结合后，会引起其构象发生变化，这种变化会通过亚基之间的相互作用传递给其他亚基，导致其他亚基的构象也发生改变，进而影响整个蛋白质分子的功能。如血红蛋白与氧气结合时，第一个氧气分子与一个亚基结合后，会使该亚基的构象发生变化，这种变化传递给其他亚基，使其他亚基更容易与氧气结合，表现出正协同效应。

最后，蛋白质四级结构具有一定的稳定性和可调节性。在生理条件下，四级结构能够保持相对稳定，但在一些外界因素（如温度、pH值、化学试剂等）的影响下，亚基之间的相互作用可能会被破坏，导致四级结构解体，蛋白质的功能也会随之丧失。同时，细胞内一些调节因子可以通过与亚基结合等方式调节蛋白质的四级结构，从而调控其功能。