酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。其主要参数包括米氏常数（Km）、最大反应速度（Vmax）、催化常数（Kcat）、催化效率（Kcat / Km）等，下面为你详细介绍。

米氏常数（Km）是酶促反应动力学中一个极为重要的参数。它的定义是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。不同的酶具有不同的Km值，通过Km值可以判断酶与底物亲和力的大小，Km值越小，表明酶与底物的亲和力越大，意味着酶对该底物的催化活性较高；反之，Km值越大，酶与底物的亲和力越小。

最大反应速度（Vmax）是指在酶浓度一定、底物浓度足够大时，酶被底物饱和，此时反应达到最大速度，即所有酶分子都与底物结合形成酶 - 底物复合物，再增加底物浓度，反应速度也不再增加。Vmax反映了酶的催化能力，它与酶浓度成正比，当酶浓度增加时，Vmax也会相应提高。

催化常数（Kcat）又称为周转数，指的是在底物浓度饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。Kcat体现了单个酶分子的催化效率，它描述了酶在最适条件下催化底物转化的速度。

催化效率（Kcat / Km）综合考虑了酶对底物的亲和力和催化能力。它表示酶在底物处于较低浓度时的催化效率，该比值越大，说明酶在较低底物浓度下也能高效地催化反应，是衡量酶催化效率的一个重要指标。

这些参数相互关联，共同描述了酶促反应的动力学特征，对于理解酶的作用机制、研究酶的活性调节以及药物研发等方面都具有重要意义。