酶的抑制剂可以通过不同的机制来降低酶的活性，主要分为可逆性抑制和不可逆性抑制两大类。
1. 可逆性抑制：这种类型的抑制作用下，抑制剂与酶或酶-底物复合物结合是动态平衡的过程。根据抑制剂是否具有特异性地与酶的活性中心相结合，又可以进一步划分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。
   - 竞争性抑制：在这种情况下，抑制剂结构上通常与底物相似，能够与底物争夺同一活性位点。因此增加了抑制剂浓度会使得更多的酶分子被占据而无法催化反应发生，从而降低酶的活性。但是通过增加底物浓度可以缓解这种抑制作用。
   - 非竞争性抑制：非竞争性抑制剂不与底物直接竞争同一个结合部位，而是和酶上的另一个位置相结合，改变酶的空间构象，使得酶对底物的亲和力下降或者失活。即使提高底物浓度也不能解除其抑制效果。
   - 反竞争性抑制：这类抑制剂仅能与已经形成的部分产物复合物（ES）结合，并且不会影响到游离状态下的E。结果是导致Km值降低而Vmax也相应减小。
2. 不可逆性抑制：不可逆性抑制是指抑制剂一旦和酶相结合，就很难再从酶上解离下来，通常是因为形成了共价键或者其他非常稳定的相互作用。这种类型的抑制会永久地改变酶的结构或功能，导致其失去催化能力。例如重金属离子、有机磷化合物等都可能作为不可逆抑制剂影响特定酶的功能。

总之，不同种类的抑制剂通过不同的方式干扰了正常的酶促反应过程，从而达到降低酶活性的目的。了解这些机制对于药物设计以及研究生物体内代谢调控具有重要意义。