蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构主要包括α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角和无规卷曲等几种类型。

α - 螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。它的结构特点较为明显，多肽链主链围绕中心轴呈有规律的右手螺旋式上升，每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为 0.54nm。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，即一个肽键的羰基氧与第四个肽键的氨基氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，这种氢键是维持α - 螺旋结构稳定的主要作用力。

β - 折叠又称β - 片层结构，它是由伸展的多肽链组成的。在β - 折叠结构中，多肽链呈锯齿状伸展，氨基酸残基的侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。β - 折叠可分为平行式和反平行式两种类型，平行式是指所有肽链的 N 端都在同一端，反平行式则是相邻肽链的 N 端方向相反。链间的氢键是维持β - 折叠结构稳定的主要力量，氢键与肽链的长轴垂直。

β - 转角通常由 4 个氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的氨基氢形成氢键，从而使肽链发生 180°的回折。β - 转角常出现在蛋白质分子的表面，在蛋白质的空间结构形成中起着重要的作用。

无规卷曲是指蛋白质多肽链中没有确定规律性的那部分结构。虽然它被称为无规卷曲，但实际上也并非完全没有结构，只是其构象比较复杂且不具有像α - 螺旋和β - 折叠那样的规则性。无规卷曲在蛋白质的功能发挥中也具有重要意义，例如它可以参与蛋白质与其他分子的相互作用，为蛋白质提供灵活的构象变化。

这些不同的二级结构元件在蛋白质分子中以不同的组合和排列方式存在，共同构成了蛋白质