维持蛋白质四级结构的作用力主要包括以下几种：

首先是疏水作用力。蛋白质分子中，非极性氨基酸残基的侧链倾向于聚集在一起，避开水相，形成疏水核心。在四级结构中，不同亚基的疏水区域相互靠近，通过疏水作用彼此结合。这是一种重要的稳定四级结构的力量，因为水具有极性，非极性基团与水接触会使体系的熵减小，而疏水基团相互聚集可以使周围水分子的排列更加有序，熵增加，从而使体系更加稳定。例如，血红蛋白分子中，各个亚基的疏水区域相互作用，有助于维持其四级结构的稳定性。

其次是氢键。氢键是由一个电负性较强的原子（如氮、氧等）与氢原子形成的一种弱相互作用。在蛋白质四级结构中，亚基之间的一些极性氨基酸残基可以通过氢键相互结合。例如，丝氨酸、苏氨酸等残基的羟基，以及天冬酰胺、谷氨酰胺等残基的酰胺基都可以参与氢键的形成。氢键虽然单个作用力较弱，但多个氢键共同作用时，对四级结构的稳定起到重要作用。

离子键，也称为盐键。蛋白质分子中存在一些带正电荷和带负电荷的氨基酸残基，如赖氨酸、精氨酸带正电荷，天冬氨酸、谷氨酸带负电荷。在适当的条件下，这些带相反电荷的残基之间可以形成离子键。离子键的形成与溶液的pH值等因素有关，在一定的pH环境下，这些带电基团可以相互吸引，从而稳定蛋白质的四级结构。

范德华力也是维持四级结构的作用力之一。范德华力包括取向力、诱导力和色散力。它是原子或分子之间的一种弱相互作用力，虽然单个范德华力很弱，但由于蛋白质分子中原子数量众多，范德华力的总和对四级结构的稳定也有一定贡献。不同亚基之间的原子通过范德华力相互吸引和作用，使得亚基能够保持相对稳定的空间位置。

综上所述，疏水作用力、氢键、离子键和范德华力等多种非共价键共同作用，维持了蛋白质四级结构的稳定性，使蛋白质能够发挥其特定的生物学功能。