补体激活途径主要有三种，分别是经典激活途径、旁路激活途径和甘露糖结合凝集素（MBL）激活途径。

经典激活途径是最早被发现的补体激活途径，主要由抗原 - 抗体复合物启动。当抗体（IgG或IgM）与相应抗原结合后，抗体的构象发生改变，暴露出Fc段上的补体C1结合位点，C1与之结合并被激活，形成具有酶活性的C1酯酶。C1酯酶依次裂解C4和C2，形成C4b2b复合物，即C3转化酶。C3转化酶可将C3裂解为C3a和C3b，C3b与C4b2b结合形成C4b2b3b，即C5转化酶，进而启动后续的补体级联反应，最终形成攻膜复合物，导致靶细胞溶解。

旁路激活途径可不依赖于抗体，直接由微生物等激活物启动。某些细菌、真菌、病毒感染细胞等可为补体激活提供接触表面，使C3在液相中自发裂解产生的C3b能够结合到这些激活物表面，并与B因子结合。在D因子的作用下，B因子被裂解为Ba和Bb，形成C3bBb复合物，即旁路途径的C3转化酶。C3bBb可进一步结合C3b形成C3bBb3b，即旁路途径的C5转化酶，后续过程与经典途径相同。

甘露糖结合凝集素激活途径由MBL与病原体表面的甘露糖残基结合而启动。MBL是一种急性期蛋白，在感染早期浓度可升高。当MBL与病原体表面的甘露糖残基结合后，激活与之相连的MBL相关丝氨酸蛋白酶（MASP）。MASP具有与C1酯酶类似的活性，可裂解C4和C2，形成C3转化酶，之后的反应过程也与经典途径一致。

这三种补体激活途径虽然启动方式和参与的补体成分有所不同，但最终都能形成攻膜复合物，发挥溶解靶细胞、调理吞噬、介导炎症反应等生物学效应，在机体的免疫防御、免疫自稳和免疫监视等过程中发挥重要作用。