蛋白质具有多种重要的理化性质，这些性质对于理解蛋白质的结构、功能以及在生物体内的作用具有重要意义。

首先是两性电离性质。蛋白质分子中含有许多可解离的酸性基团和碱性基团，在不同的pH环境下，蛋白质可以解离成正离子、负离子或兼性离子。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，易发生沉淀。

其次是胶体性质。蛋白质分子颗粒大小在1 - 100nm之间，属于胶体颗粒范围。蛋白质溶液具有胶体溶液的特征，如布朗运动、丁达尔现象、不能透过半透膜等。蛋白质胶体稳定的因素主要有两个，一是蛋白质颗粒表面的水化膜，二是蛋白质分子表面的同种电荷相互排斥。破坏这两个稳定因素，蛋白质就容易发生聚沉。

再者是变性与复性。在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。若变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

另外，蛋白质还具有沉淀、紫外吸收等性质。蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，可通过盐析、有机溶剂沉淀等方法实现。蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，在280nm波长处有特征性吸收峰，可用于蛋白质的定量测定。

蛋白质的这些理化性质在生物化学、医学等领域有着广泛的应用，例如利用蛋白质的变性原理进行消毒灭菌，利用蛋白质的紫外吸收特性进行蛋白质含量的测定等。