免疫球蛋白（Ig）的结构可从多个方面进行划分，主要包括基本结构、功能区、铰链区以及特殊结构。

基本结构方面，免疫球蛋白的基本结构是由两条相同的重链（H链）和两条相同的轻链（L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构，形似“Y”字形。重链分子量较大，根据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，可将免疫球蛋白分为5类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，对应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量较小，可分为κ链和λ链两型。

功能区又称结构域，Ig的每条肽链可折叠成几个球形结构域，每个结构域约由110个氨基酸组成，具有其独特的功能。轻链有VL和CL两个功能区；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个功能区；IgM和IgE的重链多一个CH4功能区。VH和VL是结合抗原的部位；CH和CL上具有部分同种异型的遗传标记；IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合点，可启动补体活化经典途径；IgG的CH3可与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、B细胞和NK细胞表面的Fc受体结合，IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的Fc受体结合。

铰链区位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，能改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。

特殊结构包括J链和分泌片。J链是一条富含半胱氨酸的多肽链，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。如IgM由J链连接形成五聚体，IgA由J链连接形成二聚体。分泌片是分泌型IgA（sIgA）分子上的一个辅助成分，由黏膜上皮细胞合成和分泌，它可以保护sIgA的铰链区免受蛋白水解酶的降解，并介导sIgA的转运。

综上所述，免疫球蛋白的结构划分是多维度的，这些不同的结构赋予了免疫