酶活性抑制主要分为不可逆性抑制和可逆性抑制两大类，以下为你详细介绍：

不可逆性抑制：这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，且这种结合不能用透析、超滤等方法予以去除。例如有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，导致乙酰胆碱不能被水解而蓄积，引起一系列中毒症状。又如重金属离子（如汞、铅等）及砷化合物可与酶分子的巯基结合，使酶失活，像路易士气就是一种含砷的化合物，它能抑制体内巯基酶的活性而呈现毒性。

可逆性抑制：抑制剂与酶以非共价键结合，使酶活性降低或丧失，这种结合是可逆的，能用透析、超滤等方法将抑制剂除去，从而恢复酶的活性。它又可分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制三种类型。

竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制剂浓度越高，则抑制作用越强，但增加底物浓度可使抑制作用减弱甚至消除。例如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用就是典型的竞争性抑制。

非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的调节位点结合，不影响底物与酶的结合，酶和底物的结合也不影响抑制剂与酶的结合，但所形成的酶 - 底物 - 抑制剂复合物不能进一步释放出产物，从而使酶活性受到抑制。这种抑制作用的强弱只取决于抑制剂的浓度，增加底物浓度不能解除抑制作用。

反竞争性抑制：抑制剂仅与酶 - 底物复合物结合，使中间产物的量下降，从而导致酶促反应速率降低。这种抑制作用随着底物浓度的增加而增强。