免疫球蛋白，也就是抗体，是由浆细胞产生的、具有免疫功能的蛋白质。其基本结构主要由四条多肽链组成，这四条链通过二硫键连接在一起，包括两条相同的重链（Heavy chains, H）和两条相同的轻链（Light chains, L）。每条重链大约有500-600个氨基酸残基，而每条轻链则由约200个氨基酸残基组成。
1. 重链：在免疫球蛋白中，重链分为不同的类型，如μ、δ、γ、α和ε等，分别对应IgM、IgD、IgG、IgA和IgE五种类型的抗体。每种类型的重链具有特定的结构域，包括可变区（VH）、恒定区1（CH1）、恒定区2（CH2）以及部分类型中还存在恒定区3（CH3）。其中，可变区负责识别和结合抗原。
2. 轻链：轻链通常有两种类型，即κ型和λ型。每条轻链包含一个可变区（VL）和一个恒定区（CL），这两个区域与重链的相应部分共同构成抗体的抗原结合部位。
3. 抗原结合位点：由一条重链上的VH区和一条轻链上的VL区组成，两个这样的组合形成完整的抗原识别结构。每个免疫球蛋白分子有两个相同的抗原结合位点，能够同时与同一抗原上的不同表位相结合。
4. 铰链区：位于重链的CH1域和CH2域之间，具有高度灵活性，可以使得两个抗原结合位点之间的角度发生变化，从而适应不同的抗原形状。

以上就是免疫球蛋白的基本结构组成部分。了解这些基础知识对于掌握抗体的功能及其在临床诊断中的应用非常重要。