球蛋白是一种存在于人体中的血清蛋白，具有多种重要的理化性质。

从溶解性来看，球蛋白不溶于纯水，在稀盐溶液、稀酸或稀碱溶液中能够溶解。这一特性与清蛋白有所不同，清蛋白可溶于纯水。球蛋白在一定的离子强度和pH条件下，会表现出特定的溶解行为，利用这种差异可以通过盐析等方法将球蛋白与其他蛋白质分离。

在等电点方面，不同类型的球蛋白等电点有所差异，但一般来说，多数球蛋白的等电点偏酸性，通常在pH 5 - 7之间。这意味着在生理pH（约7.4）条件下，球蛋白分子带负电荷。基于此特性，在电泳实验中，球蛋白会向阳极移动，并且不同的球蛋白由于等电点和分子量的不同，在电场中的迁移速度也不一样，从而可以通过电泳技术将它们分离和鉴定。

球蛋白还具有胶体性质。其分子大小在胶体颗粒的范围内，因此具有丁达尔现象、布朗运动等胶体的特征。同时，球蛋白溶液具有一定的黏度，这与球蛋白分子的形状、大小以及它们之间的相互作用有关。

从稳定性角度，球蛋白对热、酸、碱和有机溶剂等因素比较敏感。加热会使球蛋白发生变性，导致其空间结构被破坏，生物学活性丧失，同时溶解度降低，可能会出现沉淀现象。在极端的酸碱条件下，球蛋白的结构也会发生改变，影响其正常功能。有机溶剂如乙醇等也能使球蛋白变性沉淀，在临床上常用乙醇来消毒杀菌，部分原因就是它能使细菌表面的球蛋白变性，从而达到杀菌的目的。

此外，球蛋白还能与一些物质发生结合反应。例如，它可以与金属离子、药物等结合，这种结合能力在药物运输和代谢等生理过程中具有重要意义。