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这种跨膜信号的传递方式的研究，最早是从对运动神经纤维末梢释放的乙酰胆碱（Ach）如何引起它所支配的骨骼肌细胞兴奋的研究开始的。早已知道，当神经冲动到达神经末梢处时，先是由末梢释放一定数量的Ach分子，后者再同肌细胞膜上称为终板（指有细胞膜上同神经末相对的那部分膜，其中所含膜蛋白与一般肌细胞膜不同）处的“受体”相结合，引起终板膜产生电变化，最后引起整个肌细胞的兴奋和收缩。由于神经-肌接头处的“受体”也可同烟碱相结合，因而过去在药理学分类中称它为N-型Ach受体。80年代后期，我国学者李镇源发现α-银环蛇毒同N-型受体有极高的特异性结合能力又有人发现一些电鱼的电器官中有密集的这种受体蛋白质分子存在；再依靠70年代以来蛋白质化学和分子生物学技术的迅速发展，目前不仅已将这种蛋白质分子提纯，而且基本上搞清了它的分子结构和它们在膜中的存在形式。原来它是由4种不同的亚单位组成的5聚体蛋白质，总分子量约为290kd；每种亚单位都由一种mRNA编码，所生成的亚单位在膜结构中通过氢键等非共价键式的相互吸引，形成一个结构为α2βγδ的梅花状通道样结构，而其中的两个α-亚单位正是同两分子ACH相结合的部位，这种结合可引起通道结构的开放，其几何大小足以使终板膜外高浓度的Na+内流，同时也能使膜内高浓度的K+外流结果是使原来存在两侧的静息电位近于消失，亦即使该处膜内外电位差接近于0值，这就是终板电位，于是完成了Ach这种化学信号的跨膜传递，因为肌细胞后来出现的兴奋和收缩都是以终板电位为起因的。