竞争性抑制和非竞争性抑制是酶抑制作用中的两种类型，它们的主要区别在于抑制剂如何影响酶活性以及对底物结合的影响。
1.竞争性抑制：在这种情况下，抑制剂与底物争夺酶的活性部位。因为抑制剂的结构通常与底物相似，所以它可以暂时地绑定在酶的活性位点上，阻止底物与酶接触。这种抑制可以通过增加底物浓度来缓解，因为更多的底物分子可以竞争性地占据酶的活性位点，从而减少抑制剂的影响。在动力学上表现为Km值（米氏常数）增大，而Vmax不变。
2.非竞争性抑制：非竞争性抑制是指抑制剂并不与底物争夺同一位置，而是结合到酶分子上的另一个部位——即非活性部位。这种结合改变了整个酶的构象，使得即使有底物存在也无法有效地进行催化反应。因此，无论增加多少底物浓度都无法解除抑制作用。在动力学上表现为Km值不变或变化不大，而Vmax降低。
总结来说，两者的主要区别在于：竞争性抑制是通过与底物竞争酶的活性位点来实现的，可以通过提高底物浓度缓解；而非竞争性抑制则是通过改变酶的整体构象影响其功能，不依赖于底物浓度的变化。
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