酶活性别构调节具有以下特点：

首先是别构效应剂的特异性。别构效应剂与酶分子上的特定别构部位结合，这些别构部位与酶的活性中心不同。别构效应剂可以是底物、产物、其他小分子代谢物等。不同的酶有其特定的别构效应剂，例如，某些代谢途径的终产物可能作为别构效应剂对途径中的关键酶进行调节，当终产物浓度升高时，它结合到酶的别构部位，从而影响酶的活性。

其次是构象改变。当别构效应剂与酶的别构部位结合后，会引起酶分子构象的改变。这种构象变化可以是亚基之间的相对位置和取向发生改变，进而影响酶活性中心的结构和性质。如果是正协同效应，一个底物分子与酶结合后，会使酶的构象发生变化，有利于后续底物分子与酶的结合，使酶对底物的亲和力增加；而负协同效应则相反，会降低酶对后续底物分子的结合能力。

再者是动力学特征。别构酶的动力学曲线通常不符合米 - 曼氏方程的典型双曲线，而是呈现出S形曲线。这是由于别构效应导致酶与底物的结合具有协同性。S形曲线意味着在底物浓度较低时，酶活性的变化相对缓慢；当底物浓度达到一定程度后，酶活性会迅速增加，这种特性使别构酶能够更敏锐地对底物浓度的变化做出响应，从而精细地调节代谢过程。

然后是调节的快速性和灵活性。别构调节不需要通过合成或降解酶蛋白来改变酶的活性，只需效应剂与酶结合就能快速改变酶的活性状态。而且，细胞内代谢物的浓度变化可以迅速影响别构效应剂与酶的结合，从而实现对酶活性的灵活调节，以适应细胞内环境和代谢需求的变化。

最后是多亚基结构。别构酶一般是具有多个亚基的寡聚酶，亚基之间通过非共价键相互作用。别构效应剂与一个亚基结合后，会通过亚基之间的相互作用传递到其他亚基，引起整个酶分子构象的改变，从而调节酶的活性。这种多亚基结构为别构调节提供了结构基础，使得酶能够对环境信号做出更复杂和