蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。蛋白质变性具有以下特点：

从理化性质改变方面来看，首先是溶解度降低。天然蛋白质在水溶液中通常具有良好的溶解性，这是因为其分子表面分布着许多亲水基团，能够与水分子形成水化膜。但变性后，蛋白质分子的空间结构被破坏，疏水基团暴露在外，导致蛋白质分子之间的相互作用增强，容易聚集沉淀，从而使溶解度显著下降。其次，黏度增加。变性后的蛋白质分子形状发生改变，由原来相对规则的结构变得松散无序，分子间的摩擦力增大，使得溶液的黏度升高。再者，结晶能力丧失。天然蛋白质具有一定的结晶能力，而变性后其分子结构的有序性被破坏，无法再形成规则的晶体结构。

从生物活性丧失角度而言，这是蛋白质变性的一个重要特征。蛋白质的生物活性与其特定的空间结构密切相关，比如酶蛋白具有催化活性，抗体蛋白能够识别并结合抗原等。当蛋白质变性时，其活性中心的结构被破坏，导致酶失去催化能力，抗体无法与抗原正常结合，激素不能发挥调节作用等，从而使蛋白质原有的生物功能丧失。

此外，变性后的蛋白质容易被蛋白酶水解。天然蛋白质的结构紧密，蛋白酶难以接近其内部的肽键。而变性后，蛋白质分子的空间结构变得松散，肽键暴露，使得蛋白酶更容易与之结合并进行水解，这有利于生物体对蛋白质的消化吸收。

综上所述，蛋白质变性会引起理化性质的改变、生物活性的丧失以及更易被蛋白酶水解等一系列特点，这些特点在生物体内外的多种过程中都具有重要意义。