影响酶催化活性的因素有很多，主要包括以下几个方面。

温度对酶催化活性影响显著。在一定范围内，随着温度升高，酶促反应速度加快，因为温度升高可增加底物分子和酶分子的热运动，使它们的碰撞机会增多。但温度过高会使酶蛋白变性，导致酶活性丧失，反应速度下降。每种酶都有其最适温度，在最适温度下酶的催化活性最高。例如，人体内大多数酶的最适温度接近37℃。

pH值也会影响酶的催化活性。酶分子中的许多极性基团在不同的pH条件下解离状态不同，酶活性中心的某些必需基团需要在某一解离状态下才容易和底物结合并具有最大的催化活性。同时，pH值也会影响底物和辅酶的解离程度。不同的酶有各自的最适pH值，如胃蛋白酶的最适pH约为1.5 - 2.5，而胰蛋白酶的最适pH约为7.8 - 8.5。

底物浓度对酶促反应速度有重要影响。在酶量一定的情况下，当底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系。随着底物浓度进一步增加，反应速度不再成正比例增加，增加的幅度不断下降。当底物浓度达到一定程度后，反应速度达到最大值，此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。

抑制剂能降低酶的催化活性。抑制剂分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。可逆性抑制剂与酶非共价结合，通过与底物竞争结合酶的活性中心（竞争性抑制）或与酶的其他部位结合改变酶的构象（非竞争性抑制）等方式影响酶活性，其抑制作用可以通过透析等方法去除抑制剂而恢复。不可逆性抑制剂通常与酶的活性中心基团以共价键结合，使酶失活，这种抑制作用不能用简单的透析等方法解除。

激活剂可以提高酶的催化活性。激活剂大多为金属离子，如镁离子、钾离子等，它们可以与酶分子结合，使酶分子的构象发生改变，从而增强酶的活性。有些小分子有机化合物也可作为激活剂。

酶的浓度也是影响催化活性的因素之一。在底物浓度足够高的情况下，酶促反应速度与酶浓度成正比，即酶浓度越高，反应速度越快。