免疫球蛋白是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。根据其重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，可将免疫球蛋白分为五种类型，分别是IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。

IgM是个体发育过程中最早合成和分泌的抗体，也是初次体液免疫应答中最早出现的抗体。它主要存在于血液中，是五聚体结构，相对分子质量最大，被称为巨球蛋白。IgM具有很强的杀菌、激活补体、免疫调理及凝集作用，在机体早期免疫防御中发挥重要作用。例如，在感染初期，IgM能快速发挥作用，阻止病原体在体内的扩散。

IgD在血清中含量很低，它主要存在于B细胞表面，是B细胞分化发育成熟的标志。IgD的功能尚不完全清楚，可能与B细胞的活化、增殖和分化有关。

IgG是血清中含量最高的免疫球蛋白，也是再次免疫应答产生的主要抗体。它能通过胎盘，在新生儿抗感染免疫中起重要作用。IgG具有多种免疫功能，如抗菌、抗病毒、中和毒素及免疫调理等。临床上使用的丙种球蛋白主要成分就是IgG，可用于某些传染病的紧急预防和治疗。

IgA分为血清型和分泌型两种。血清型IgA主要为单体，存在于血清中；分泌型IgA（sIgA）是由J链连接的二聚体，主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、唾液和泪液中，是黏膜局部抗感染的重要因素。例如，母乳中的sIgA能为婴儿提供肠道免疫保护。

IgE是正常人血清中含量最少的免疫球蛋白，主要由黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌。它与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的高亲和力Fc受体结合，在Ⅰ型超敏反应和抗寄生虫感染中发挥重要作用。当机体接触过敏原时，IgE可介导肥大细胞和嗜碱性粒细胞释放生物活性介质，引起过敏反应。