酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或核酸，其结构的改变会对功能产生多方面的影响。

首先，酶的活性中心结构改变会直接影响其催化功能。酶的活性中心是与底物结合并催化反应的特定区域，它由必需基团组成。如果活性中心的氨基酸残基发生突变、修饰或者由于外界因素（如高温、强酸、强碱等）导致其空间结构发生改变，就可能破坏底物与活性中心的互补性和亲和力。例如，当活性中心的某个关键氨基酸残基被化学修饰后，底物可能无法正确地结合到活性中心，使得酶无法发挥催化作用，导致反应速率下降甚至完全丧失催化活性。

其次，酶的别构调节也与结构改变密切相关。一些酶具有别构中心，当别构效应剂与别构中心结合时，会引起酶分子构象的改变。这种构象改变可以分为正协同效应和负协同效应。在正协同效应中，第一个底物与酶结合后，会使酶的构象发生变化，有利于后续底物与酶的结合，从而增强酶的催化活性，使酶对底物浓度的变化更加敏感。相反，负协同效应则会降低酶与底物的亲和力，抑制酶的催化活性。

此外，酶原激活过程也是通过结构改变来实现功能转变的典型例子。酶原是酶的无活性前体，在特定条件下，酶原的分子结构会发生改变，暴露出活性中心，从而使酶原转化为有活性的酶。例如，胰蛋白酶原在小肠中被肠激酶激活，切除一段肽链后，酶的构象发生变化，形成了有活性的胰蛋白酶，能够催化蛋白质的水解。

最后，酶的亚基结构改变也会影响其功能。许多酶是由多个亚基组成的寡聚酶，亚基之间的相互作用和空间排列对酶的活性至关重要。当亚基之间的结合力发生改变或者亚基的相对位置发生变化时，酶的活性也会受到影响。例如，某些酶在不同的生理条件下，亚基会发生聚合或解聚，从而调节酶的活性。

综上所述，酶结构的改变可以通过多种方式影响其功能，包括活性中心的变化、别构调节、酶原激活以及亚基结构的改变等，这些机制在生物体内共同调节