抗血清纯化常用方法主要有以下几种：

盐析法是一种较为经典且常用的方法。其原理是在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质表面的水化膜被破坏，电荷被中和，从而导致蛋白质沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵，它可以使免疫球蛋白沉淀，通过控制盐的浓度可以分步沉淀不同的蛋白质成分，达到初步纯化抗血清的目的。这种方法操作简单、成本低廉，但纯度相对有限，通常还需要结合其他方法进一步提纯。

离子交换层析法也是重要的纯化手段。该方法利用离子交换剂上的可交换离子与溶液中离子之间的交换作用，依据蛋白质所带电荷的不同进行分离。常用的离子交换剂有阴离子交换剂和阳离子交换剂。抗血清中的各种蛋白质在不同的pH条件下会带上不同的电荷，当抗血清通过离子交换柱时，不同蛋白质与离子交换剂的结合力不同，从而实现分离。这种方法可以获得较高纯度的抗体，但操作相对复杂，需要精确控制实验条件。

凝胶过滤法基于分子大小的差异进行分离。它使用具有一定孔径的凝胶颗粒作为固定相，当抗血清通过凝胶柱时，分子较大的蛋白质不能进入凝胶颗粒内部，而直接随流动相流出；分子较小的蛋白质则可以进入凝胶颗粒内部，在柱中停留时间较长，从而实现大小不同蛋白质的分离。这种方法分离效果较好，能有效去除一些杂质，但对分子大小相近的蛋白质分离效果可能欠佳。

亲和层析法是一种特异性很强的纯化方法。它利用抗原与抗体之间的特异性亲和力，将抗原固定在基质上制成亲和柱。当抗血清通过亲和柱时，只有特异性抗体能够与抗原结合，而其他杂质则随流动相流出。然后通过改变条件，如pH值、离子强度等，使结合的抗体从抗原上解离下来，从而获得高纯度的特异性抗体。亲和层析法能得到纯度极高的抗体，但抗原的制备和固定过程较为复杂，成本也相对较高。

免疫沉淀法是利用抗原 - 抗体反应形成免疫复合物，然后通过离心等方法将免疫复合物沉淀下来，再将抗体从复合物中解离出来。这种方法可以根据需要选择合适的抗原，获得特异性的抗体，但操作过程中可能会损失部分抗体，且对抗原的质量要求较高。

此外，还有辛酸 - 硫酸铵