蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子局部的空间排布，不涉及侧链的构象。它主要由氢键维持稳定，是蛋白质三维结构的基础。蛋白质常见的二级结构类型有α-螺旋（Alpha Helix）、β-折叠片（Beta Sheet）、转角（Turns）和无规则卷曲（Random Coil）。
1. α-螺旋：这是一种右手螺旋的结构，每3.6个氨基酸残基旋转一圈，大约上升0.54纳米。α-螺旋中的氢键平行于螺旋轴，从一个氨基酸的羰基氧到第四个氨基酸的氨基氮形成稳定结构。这种结构在许多蛋白质中都很常见，如角蛋白、肌球蛋白等。
2. β-折叠片：β-折叠是由多个伸展的肽链通过链间氢键连接而成的平面状结构。这些肽链可以是平行排列也可以是反平行排列。在β-折叠中，每个氨基酸残基与相邻链上的相应位置形成氢键，增加了结构的稳定性。例如，在丝心蛋白和一些酶类蛋白质中可见到这种结构。
3. 转角：转角是一种短小的肽段，通常由3个或4个氨基酸组成，用于连接两个二级结构元件（如α-螺旋与β-折叠）。它们在空间上使多肽链发生弯曲，从而形成更复杂的三维构象。常见的有β-转角和γ-转角。
4. 无规则卷曲：并非所有蛋白质区域都能形成明确的二级结构，有些部分可能呈现较为松散的状态，称为无规则卷曲。这些区域虽然看似随机，但在特定功能上起着重要作用，如参与分子识别、信号传导等过程。

对蛋白质的功能而言，其二级结构对于维持蛋白质的整体构象至关重要。不同的二级结构组合可以产生多种多样的三维形状，从而赋予蛋白质特定的生物活性。例如，酶催化活性位点往往位于具有特殊二级结构区域；细胞膜受体通过其特异性二级结构与配体结合，传递信号；抗体分子利用其可变区内的复杂二级结构识别并结合抗原等。此外，蛋白质的稳定性、溶解性以及与其他分子相互作用的能力也与其二级结构密切相关。