蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象。蛋白质变性后，其理化性质会发生多方面的显著变化。

在溶解度方面，变性后的蛋白质溶解度降低。天然蛋白质分子表面通常分布着许多亲水基团，它们能与水分子形成水化膜，使蛋白质分子能够稳定地分散在水溶液中。而变性过程破坏了蛋白质的空间结构，原本隐藏在分子内部的疏水基团暴露出来，导致蛋白质分子之间的疏水相互作用增强，从而容易聚集沉淀，溶解度下降。例如，煮鸡蛋时，蛋清中的蛋白质变性后会从澄清透明的溶液状态变成白色固体状，不再溶于水。

从黏度来看，蛋白质变性后黏度增加。天然蛋白质分子一般具有较为规则的球状结构，在溶液中相对较为分散，分子间的摩擦力较小，溶液黏度较低。变性后，蛋白质分子的结构变得松散无序，分子形状改变，相互缠绕和碰撞的机会增多，导致溶液的流动性变差，黏度升高。

在结晶能力上，变性蛋白质失去了结晶能力。结晶需要蛋白质分子具有规则的结构和稳定的构象，能够按照一定的规律排列形成晶体。蛋白质变性后，其空间结构被破坏，分子的有序性丧失，无法再形成规则的晶体结构。

此外，变性蛋白质的旋光性也会发生改变。旋光性与蛋白质分子的不对称结构有关，变性破坏了这种不对称性，使得旋光方向和旋光度发生变化。同时，变性蛋白质对紫外线的吸收也会有所改变，通常会在280nm波长处的吸收值增加，这是因为一些原本被埋藏在分子内部的芳香族氨基酸残基在变性后暴露出来，增强了对紫外线的吸收。

综上所述，蛋白质变性后在溶解度、黏度、结晶能力、旋光性和紫外吸收等理化性质方面都发生了明显的变化，这些变化对于理解蛋白质的结构和功能以及在实际应用中都具有重要意义。