蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置，具有以下特点。

首先，蛋白质三级结构具有特定的空间构象。它是在二级结构基础上进一步盘绕、折叠形成的，是一种高度复杂而有序的三维结构。不同的蛋白质由于氨基酸序列不同，会形成各自独特的三级结构，这种特定的构象决定了蛋白质的功能。例如，酶蛋白具有特定的活性中心构象，能够特异性地结合底物并催化化学反应；抗体蛋白则有特定的抗原结合部位，可与相应抗原精确结合。

其次，三级结构中存在多种非共价键和二硫键来维持其稳定性。非共价键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力等。疏水键在维持蛋白质三级结构的稳定性中起着重要作用，蛋白质分子内部往往是疏水氨基酸残基聚集形成疏水核心，而亲水氨基酸残基则分布在分子表面，与周围的水分子相互作用。二硫键是由两个半胱氨酸残基的巯基氧化形成的，它可以使蛋白质的结构更加稳定，对维持蛋白质的活性和功能也有重要意义。

再者，蛋白质三级结构具有结构域。结构域是三级结构层次上的独立功能区，是相对独立的紧密球状实体。结构域可以由不同的二级结构组合而成，它们在功能上也可能具有相对的独立性。例如，一些酶蛋白的不同结构域可能分别具有底物结合和催化的功能。

另外，蛋白质三级结构具有可变性。在不同的生理条件下，如pH值、温度、离子强度等发生变化时，蛋白质的三级结构可能会发生一定程度的改变，这种改变可能会影响蛋白质的活性和功能。当外界条件恢复正常时，蛋白质的结构和功能也可能恢复，这体现了蛋白质结构和功能的动态平衡。

总之，蛋白质三级结构的这些特点使其能够精确地执行各种生物学功能，是蛋白质发挥作用的重要结构基础。