医学教育网临床医学检验主管技师：《答疑周刊》2016年7期

【临床化学】

免疫球蛋白的型及亚型分类依据是

A.VH抗原性的不同

B.CL抗原性的不同

C.CH抗原性的不同

D.VL抗原性的不同

E.CV抗原性的不同

【正确答案】B

【问题】为什么？

【解答】

Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。

H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区（V）和恒定区（C）。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR）或互补决定区（CDR），分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（FR）。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR（分别为FRl、FR2、FR3和FR4）和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。

免疫球蛋白轻链恒定区抗原特异性的不同，各类免疫球蛋白分为κ和λ两型。

根据H链恒定区内氨基酸组成排列顺序的不同可将Ig的重链分为五种，即γ（分子量5×104）、α（分子量5.5×104）、δ（分子量6.2×104）、μ（分子量7×104）和ε（分子量7×104）链，其中糖含量分别约为4%，10%，18%，15%和18%。相对于已知五种Ig来说，其分布对应关系如下：IgG（γ），IgA（α），IgD（δ），IgM（μ）和IgE（ε）。其中前三类Ig的H链内有三个恒定区，即CH1、CH2和CH3组成。

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【临床化学】

【问题】M蛋白是轻链还是重链？

【解答】

由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。

1.轻链（lightchain，L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD.每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa（κ）与lambda（λ），医.学教育网搜集整理同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。

2.重链（heavychain，H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE.γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。

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【临床化学】

【问题】代谢性酸中毒怎样判断？

【解答】

代谢性酸中毒：因血浆HCO₃^-下降造成的酸中毒。（注：通过题中提到的HCO₃^-的值进行判断）

代谢性碱中毒：因血浆HCO₃^-增多造成的碱中毒。（注：通过题中提到的HCO₃^-的值进行判断）

呼吸性酸中毒：因H₂CO₃增多使PH值下降。（注：通过题中提到的PaCO₂的值来判断）

呼吸性碱中毒：因H₂CO₃下降使PH值升高。（注：通过题中提到的PaCO₂的值来判断）

PCO₂是指二氧化碳分压，正常值是：动脉血35-46mmHg；静脉血37-50mmHg。

PCO₂>50mmHg提示存在呼吸性酸中毒或代谢性碱中毒代偿期。PCO₂<35mmHg提示有呼吸性碱中毒。

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