酶特异性的概念是初级药士考试中常考察的内容之一，为了帮助各位初级药士考生更好地备考复习，医学教育网小编专门搜集整理如下：

1.高度的催化效率

酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高105～1013倍，这就是为什么生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。

2.高度的专一性

一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。

酶对底物的专一性通常分为以下几种：

(1)绝对特异性(absolutespecifictity)

有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

(2)相对特异性(relativespecificity)

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

(3)立体异构特异性(stereopecificity)

酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。

3.酶活性的可调节性

酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。

4.酶活性的不稳定性

酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。

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