【提问】竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响

A．Km上升，Vmax不变

B．Km不变，Vmax上升

C．Km下降，Vmax不变

D．Km下降，Vmax下降

E．Km上升，Vmax下降

选哪个？

【医学教育网回答】学员lovis01，您好！您的问题答复如下：

应该选A。

Vmax的变化可以由米氏方程推算出来

米氏方程式V＝Vmax［S／Km＋［S］

a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。

d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（5-FU ）、6-巯基嘌呤（6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。

Vmax不变，Km值增大

b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。

Vmax降低，Km值不变

c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。

Vmax、 Km均降低

★问题所属科目：口腔执业医师---医学免疫学