酶反应动力学

酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率，以及各种影响酶催化速率的因素。医学教育网|搜索整理

一、Km和Vmax的概念

在酶促反应中，底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。底物浓度很低时，反应速度随底物浓度增加而上升，成直线比例，而当底物浓度继续增加时，反应速度上升的趋势逐渐缓和，—旦底物浓度达到相当高时，反应速度不再上升，达到极限最大值，称最大反应速度（Vmax）。根据中间产物学说，推导出了一个方程式，从数学上显示底物浓度和反应速度的关系，其中的Km值为一常数，表示酶蛋白分子与底物的亲和力。Km值是酶的特征性常数之一，在一定程度上代表酶的催化效率。Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1/2时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。

二、最适pH和最适温度

酶反应溶液的PH可影响酶分子特别是活性中心的必需基团的解离程度、底物和辅酶的解离程度以及酶与底物的结合，以致影响酶的反应速度。在其他条件恒定的情况下，能使酶促反应速度达最大值时的pH，称为酶的最适pH.大部分体内酶的最适pH在7.4左右。例外的是胃蛋白酶的最适PH是1.5—2.5，这就是胃酸缺乏会出现消化不良症状的原因之一。