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酶的特性

2016-10-14 14:30  来源:医学教育网    打印 | 收藏 |
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酶的特性:

高度的催化效率

一般而论,酶促反应速度比非催化反应高107?020倍,例如,反应

H2O2+H2O2→2H2O+O2

在无催化剂时,需活化能18,000卡/克分子;胶体钯存在时,需活化能11,700卡/克分子;有过氧化氢酶(catalase)存在时,仅需活化能2,000卡/克分子以下。

高度的专一性

一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,医学教|育网搜集整理并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。

酶对底物的专一性通常分为以下几种:

(1)绝对特异性(absolutespecifictity)

有的酶只作用于一种底物产生一定的反应,称为绝对专一性,如脲酶(urease),只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。

(2)相对特异性(relativespecificity)

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类;磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用,无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

(3)立体异构特异性(stereopecificity)

酶对底物的立体构型的特异要求,称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键,不能水解纤维素中的β-1,4-糖苷键;L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸,而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明,酶与底物的结合,至少存在三个结合点。

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