白蛋白系由肝实质细胞合成，在血浆中的半寿期约为15-19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的40%-60%.其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响，但主要受血浆中白蛋白水平调节，在肝细胞中没有储存，在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在肾小球中的滤过情况，医`学教育网搜集整理一般认为在正常情况下其量甚微，约为血浆中白蛋白的0.04%，按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g，为终尿中蛋白质排出量的30-40倍，可见滤过液中多数白蛋白是可被肾小管重新吸收的。有实验证实白蛋白在近曲小管中吸收，在小管细胞中被溶酶体中的水解酶降解为小分子片段而进入血循环。白蛋白可以在不同组织中被细胞内吞而摄取，其氨基酸可被用为组织修补。

　　白蛋白的分子结构已于1975年阐明，为含585个氨基酸残基的单链多肽，分子量为66458，分子中含17个二硫键，不含有糖的组分。在体液pH7.4的环境中，白蛋白为负离子，每分子可以带有200个以上负电荷。它是血浆中很主要的载体，许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括胆红素、长链脂肪酸（每分子可以结合4-6个分子）、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子（如Cu²⁺、Ni²⁺、Ca²⁺）药物（如阿司匹林、青霉素等）。

　　具有活性的激素或药物当与白蛋白结合时，可以不表现其活性，而视为其储存形式，由于这种结合的可逆性和处于动态平衡，因此在调节这些激素和药物的代谢上，具有重要意义。

　　血浆白蛋白另一重要功能是纤维血浆的胶体渗透压，并具有相当的缓冲酸与碱的能力。

　　临床意义：

　　1.血浆白蛋白浓度可以受饮食中蛋白质摄入量影响，在一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标。

　　2.在血浆白蛋白浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括内源性的代谢物（Ca、脂肪酸）、激素和外源性的药物。在同样血浓度下，由于白蛋白的含量降低，医`学教育网搜集整理其结合部分减少，而游离部分相对增加，这些游离状态的配体一方面更易作用于细胞受体而发挥其活性作用，一方面也更易被代谢分解，或由于其分子小而经肾排泄。

　　3.血浆白蛋白的增高较少见，在严重失水时，对监测血浓缩有诊断意义。

　　4.低白蛋白血症在不少疾病时常见，可有以下几方面的原因：

　　（1）由于白蛋白的合成降低：常见于急性或慢性肝疾病，但由于白蛋白的半寿期较长，因此，在部分急性肝病患者，血浆白蛋白的浓度降低可以表现不明显。

　　（2）由于营养不良或吸收不良。

　　（3）遗传性缺陷：无白蛋白血症是极少见的一种代谢性缺损，血浆白蛋白含量常低于1g/L.但可以没有症状（如水肿），可能部分由于血管中球蛋白含量代偿性升高。

　　（4）由于组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）引起的白蛋白分解代谢增加。

　　（5）白蛋白的异常丢失：由于肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病、系统性红斑狼疮等而有白蛋白由尿中损失，有时每天可以由尿中排出蛋白达5g以上，超过肝的代偿能力。在溃疡性结肠炎及其它肠管炎症或肿瘤时也可由肠管损失一定量的蛋白质。在烧伤及渗出性皮炎可从皮肤丧失大量蛋白质。

　　（6）白蛋白的分布异常：如门静脉高压引起的腹水中有大量蛋白质，是从血管内渗漏入腹腔。

　　5.已发现有20多种以上白蛋白的遗传性变异。这些个体可以不表现病症，在电泳分析时血浆蛋白质的白蛋白区带可以出现2条或1条宽带，有人称之为双蛋白血症。当某些药物大量应用（如青霉素大剂量注射使血浓度增高时）而与白蛋白结合时，也可使白蛋白出现异常区带。

　　目前关于血浆或血清白蛋白的测定，最常使用的方法是利用其与某些染料如溴甲酚绿或溴甲酚紫特异性的结合能力而加以定量。在pH4.2的条件下，BCG可与白蛋白定量地、特异地结合，而不受血浆中其它球蛋白的干扰。结合后的复合物在628nm有特殊吸收峰，而可与游离的染料相区别，医`学教育网搜集整理这一吸收峰一般不受血浆中可能存在的其它化合物（如胆红素、血红素等）的影响，测定时应控制染料的浓度、反应的pH和时间。这是很实用的方法。一般用血浆量为20μl，在白蛋白10-60g/L浓度范围内呈良好线性关系、批内C·V值<3%，正常成人参考值为35-50g/L，在直立姿势采血，由于血浓缩其值可略高3g/L.